La investigación fue publicada en BioRxiv, un repositorio de artículos previos a su publicación y que no han sido aún revisados por otros científicos para validar los resultados, advierte el MIT en su página web.
Los investigadores vieron que este nuevo péptido puede unirse a la proteína viral que los coronavirus usan para entrar en las células humanas y podría tener la capacidad de desarmarla.
El director del equipo de investigación Brad Pentelute señala que tienen un compuesto que quieren explorar porque interactúa con una proteína viral en la forma en que predijeron que lo haría, "por lo que tiene la posibilidad de inhibir la entrada viral en una célula anfitriona".
El equipo empezó a trabajar en este proyecto a comienzos de mes, cuando un grupo de investigación en China publicó la estructura, con criomicroscopia electrónica (Cryo EM), de la proteína "Spike" de los coronavirus y del receptor de la célula humana ACE2 al que se une.
La proteína ACE2 es el punto de entrada que usa el SARS-Cov2 para entrar en las células y también lo fue en el brote de coronavirus SARS registrado en 2002.
El equipo realizó simulaciones por ordenador de las interacciones entre el receptor ACE2 y la proteína Spike, las cuales señalaron el lugar dónde se une, un tramo de la proteína ACE2 que forma una estructura llamada hélice alfa.
La simulación "puede darnos una visión de cómo los átomos y las biomoléculas interactúan entre sí, y qué partes son esenciales para esta interacción", indica otro de los miembros del equipo Genwe Zhang en la web del MIT.
El equipo utilizó entonces la tecnología de síntesis de péptidos para generar varios aminoácidos y medir con qué fuerza se unen a la proteína Spike del COVID-19.
Los investigadores han enviado uno de los aminoácidos Hospital Monte Sinaí de Nueva York para hacer pruebas en células humanas y potencialmente en modelos animal infectados con COVID-19.
Mientras, el equipo está desarrollando unas cien variantes del péptido para intentar aumentar su fuerza de unión y hacerlo más estable en el cuerpo.
Con información de EFE
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